Apontamento para alunos do ensino secundário, razão por que o texto segue as regras ortográficas de 1990
Quando pensamos na atividade de uma enzima podemos pensar em termos do seu centro ativo. Assim, quantos mais centros ativos (mais enzimas…) estiverem operacionais num dado momento maior é a velocidade da reação. Ou seja: para condições definidas e considerando muito abundante (saturante) a concentração de substrato (às vezes dizemos, havendo “excesso” de substrato) relativamente à concentração de enzima, a velocidade da reação é diretamente proporcional à concentração de enzima (ao número de centros ativos a operar).
Podemos também considerar a variação da velocidade da reação em função da concentração de substrato, para uma dada quantidade [concentração] de enzima. Para baixas concentrações de substrato, muitos centros ativos estão desocupados e a velocidade da reação é baixa. Para concentrações de substrato muito baixas, qualquer aumento dessas concentrações tende a aumentar proporcionalmente a velocidade da reação. Ao aumentarmos a concentração de substrato aumentamos o número de centros ativos a trabalhar e a velocidade aumenta. Quando aumentarmos a concentração de substrato de tal modo que todos os centros ativos fiquem ocupados obtemos uma velocidade da reação que é máxima para aquela enzima, naquelas condições. A partir daí, se continuarmos a aumentar a concentração de substrato a velocidade máxima mantém-se constante porque os centros ativos estão todos ocupados.
A temperatura condiciona enormemente a atividade enzimática. Cada enzima tem normalmente uma temperatura ótima de atuação. De modo genérico, baixando a temperatura (a partir do ponto ótimo) diminui a atividade das enzimas até um ponto em que elas deixam de atuar. A energia vibracional (cinética) dos átomos da enzima torna-se cada vez menor e a sua capacidade catalítica diminui, no entanto, a sua estrutura em nada é alterada. E, por isso, este efeito é reversível: basta elevar a temperatura e a catálise volta a ocorrer normalmente. Ao contrário, se aumentarmos a temperatura para lá da temperatura ótima, a atividade enzimática diminui até se anular; mas este efeito é normalmente irreversível porque ocorre desnaturação das enzimas (que são proteínas). Isto quer dizer que a estrutura proteica é alterada, sendo destruído o centro ativo, e, por isso, cada enzima desnaturada é uma enzima perdida.
O modo como as enzimas se comportam em função da temperatura pode ter aplicações úteis muito importantes. Assim, enzimas que suportam altas temperaturas dizem-se termorresistentes e podem ser usadas em processos químicos e/ou industriais que requerem temperaturas altas. Ao invés, processos químicos e/ou industriais que funcionam com enzimas capazes de atuar a temperaturas baixas evitam o desperdício de energia necessária para aquecer as câmaras de reação e podem ser ecologicamente úteis uma vez que não se lançam efluentes quentes nos esgotos (por exemplo a água suja de máquinas de lavar roupa em que, junto com o detergente, foram usadas enzimas para digerir certos resíduos de sujidade).
Nos seres vivos, a influência da temperatura sobre as enzimas tem uma importância determinante. Um exemplo é a hibernação de certos animais. Como esses animais têm que gerir o consumo de reservas energéticas durante o período de dormência, de modo a fazê-las chegar até à altura de se poderem alimentar de novo, é útil que as enzimas funcionem a um ritmo muito lento (que a temperatura baixa não permite que seja maior), desacelerando o metabolismo até níveis basais. Desse modo é doseado automaticamente o consumo de energia…
Uma aplicação prática da influência das baixas temperaturas na atividade enzimática é a conservação de alimentos por ação do frio, em frigoríficos e congeladores. Os alimentos são constituídos por matéria orgânica que é usada por diversos micróbios para obtenção de energia, com a consequente degradação desses alimentos. Ora, colocando-os no frio diminui-se a capacidade catalítica das enzimas microbianas e assim se atrasa a sua decomposição. Se a temperatura for muito baixa, como no caso da congelação, as enzimas ficam inativas, pelo que o metabolismo dos micróbios fica parado, o que permite, em condições adequadas, conservar os alimentos por períodos muito longos. Naturalmente, percebe-se facilmente que qualquer alimento congelado não se deve deixar descongelar e voltar-se a congelar, dado que, nesse caso, as enzimas dos micróbios, no intervalo de tempo em que a temperatura sobe, recuperam a sua atividade (porque estavam apenas inativas, mas não destruídas), restabelecendo o metabolismo e degradando os alimentos.
Relativamente ao pH (valor da acidez, da neutralidade ou da alcalinidade do meio), cada enzima apresenta também um valor ótimo de atuação. Variando o pH, acima ou abaixo do ponto ótimo, exercem-se efeitos na estrutura (proteica) das enzimas efeitos que, a partir de certos limites, se tornam irreversíveis. Assim, valores extremos de pH, relativamente ao valor ótimo de uma enzima, afetam irreversivelmente essa enzima. Como é óbvio, há enzimas que atuam otimamente em meio ácido (caso da pepsina, no estômago), outras em meio neutro e outras em meio básico. Enzimas diferentes podem apresentar tolerâncias muito variáveis às modificações de pH.
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