Nota curta para alunos do ensino secundário; por essa razão o texto segue as regras ortográficas de 1990
Por último, as enzimas são muito sensíveis à presença de certas substâncias chamadas inibidores. Há inibidores que, por serem parecidos (estrutural e quimicamente) com o substrato, são capazes de se ligar ao centro ativo, bloqueando-o e impedindo a reação – são os inibidores competitivos. Outros ligam-se a zonas específicas das enzimas (que não o centro ativo), chamadas centros alostéricos, alterando a conformação e a estrutura da enzima, de que resulta a modificação do centro ativo, o que impede a ligação entre este e o substrato – são os inibidores não competitivos.
Os inibidores competitivos, como o nome indica, competem com o substrato pela ligação ao centro ativo. Quando um inibidor competitivo está presente há centros ativos (ocupados) que (por isso) não se ligam ao substrato e, portanto, a velocidade das reações é mais baixa. Porém, se se aumentar cada vez mais a concentração de substrato aumenta-se a probabilidade de cada enzima se encontrar com o substrato em vez de se encontrar com o inibidor. Assim, a velocidade da reação aumenta. E, se continuarmos a aumentar a concentração de substrato, a presença do inibidor torna-se irrelevante, pelo que a velocidade da reação se aproxima muito ou atinge mesmo a velocidade máxima: o efeito do inibidor desaparece.
Os inibidores não competitivos ligam-se a centros alostéricos, isto é, a locais diferentes do centro ativo. Portanto, não competem com o substrato pela ligação ao centro ativo. Cada inibidor que se liga a uma dada enzima altera-lhe a estrutura, alterando-se também o centro ativo, o que impede a ligação entre a enzima e o substrato. É como se essa enzima estivesse a menos. Assim, há um efeito de diminuição da velocidade da reação por cada inibidor que se liga a uma enzima. Nestes casos, o aumento da concentração de substrato pode fazer aumentar a velocidade da reação, mas apenas enquanto (e se) houver enzimas (centros ativos) que não tenham sido afetadas pelo inibidor, porém, por mais substrato que se acrescente, como não há competição entre substrato e inibidor, a velocidade da reação nunca atinge o valor máximo que atingiria se o inibidor não estivesse presente. Isto é, o aumento da concentração de substrato não pode anular o efeito do inibidor.
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