Catalisadores biológicos ou enzimas.

Apontamento para alunos do ensino secundário. Por esse motivo, o texto segue as regras ortográficas de 1990

As reações metabólicas são catalisadas por enzimas. As enzimas são quimicamente proteínas. Normalmente, as enzimas apresentam dimensões muito maiores (são macromoléculas) do que as dimensões do(s) substrato(s) sobre o qual ou sobre os quais atuam. Todas as enzimas têm uma configuração espacial determinada (estrutura terciária ou quaternária…) com uma zona especial onde se faz a ligação temporária ao(s) substrato(s) – o centro ativo. É a estrutura tridimensional da proteína que determina a configuração do centro ativo, a região fundamental que permite a sua ação. Se a estrutura de uma enzima for afetada e o centro ativo for destruído, essa enzima perde a sua capacidade catalítica.

A catálise de reações por meio de enzimas deve-se, portanto, à formação de um complexo temporário (de duração muito curta) entre o(s) substrato(s) e o centro ativo da enzima respetiva, facto que se traduz na diminuição da chamada energia de ativação. A energia de ativação é a energia necessária para que as moléculas de substrato colidam entre si e entrem em reação.

A formação do complexo enzima-substrato exige afinidade química entre o centro ativo e o substrato, o que também obriga a que a geometria de um e do outro sejam compatíveis. Isto tem outras implicações: cada enzima é específica para um dado substrato, ou melhor, para uma dada reação química. Se uma enzima catalisa apenas a reação de um ou mais substratos, sempre e só os mesmos, diz-se que tem especificidade absoluta. Se, porém, catalisa a reação de uma dada categoria de substratos, do mesmo tipo mas diferentes entre si, dizemos que aquela enzima tem especificidade relativa.

O modelo atualmente aceite para a atuação das enzimas é chamado modelo da adaptação induzida, de Koshland. Segundo este modelo, mais importante do que a geometria específica do centro ativo é a sua afinidade química com o substrato, levando a que, quando se forma o complexo enzima-substrato, o centro ativo da enzima se ajuste à forma do substrato, de modo análogo ao que acontece com uma luva quando a calçamos. Inicialmente pensava-se que enzima e substrato(s) apresentavam formas complementares rígidas tal como uma chave e a respetiva fechadura. Esse modelo acabou por ser abandonado. 

Há vários fatores que afetam a atividade das enzimas, influenciando a velocidade das reações. Os mais importantes são: a quantidade (concentração) de enzima, a quantidade (concentração) de substrato, a temperatura e o pH; outro fator importante diz respeito à presença ou ausência de inibidores. Abordá-los-emos em textos publicados a seguir.

José Batista d'Ascenção